SOAL
1. Jelaskan
defenisi beberapa istilah berikut :
a. Ikatan
peptide
b. Asam
Amino N-Ujung Polipeptida
c. Energi
aktivasi
d. Enzim
e. Asam
Amino
f. Peptida
g. Asam
Amino Esensial
h. Asam
Amino Non-Esensial
i. Denaturasi
protein
j. Substrat
2. Tuliskan
stuktur/bagian penyusun suatu enzim!
3. Tuliskan
6 golongan enzim secara berurutan disertai fungsi aktivitasnya!
4. Tuliskan
5 jenis enzim pencernaan disertai fungsi katalitiknya!
5. Jelaskan
pengaruh pH dan Suhu terhadap aktivitas enzim.
6. Jelaskan
pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim.
7. Tuliskan
dalam bentuk table jenis ikatan yang dilibatkan untuk membentuk stuktur
polipeptida/protein primer, sekunder, tersier, dan quarterner.
8. Isilah
titik-titik dalam kolom fungsi protein di bawah ini :
No
|
Fungsi Protein
|
Jenis protein
|
1
|
Penyusun stuktur sel
kulit
|
Kolagen
|
2
|
………………………….
|
………………………….
|
3
|
………………………….
|
………………………….
|
4
|
………………………….
|
………………………….
|
5
|
………………………….
|
………………………….
|
6
|
………………………….
|
………………………….
|
9. Klasfikasikan
20 jenis asam amino ke dalam table golongan rantai samping asam amino berikut
ini :
No
|
Golongan Rantai
Samping
|
Jenis protein
|
1
|
………………………….
|
- ……….
- ………..
- ……….
- ………..
- …………
- …………
|
2
|
………………………….
|
- ……….
- ………..
- ……….
- ………..
- …………
- …………
|
3
|
………………………….
|
- ……….
- ………..
- ……….
- ………..
- …………
- …………
|
4
|
………………………….
|
- ……….
- ………..
- ……….
- ………..
- …………
- …………
|
5
|
………………………….
|
- ……….
- ………..
- ……….
- ………..
- …………
- …………
|
10. Tuliskan
fungsi dari 3 peptida sederhana berikut ini :
a. Insulin
b. Vasopresin
c. Glukagon
11. Insulin
merupakan suatu peptide yang tersusun atas 2 rantai peptide. Gambarkan struktur
molekul pembentukan ikatan peptide rantai A insulin yang tersusun atas 21 jenis
asam amino. Kemudian berikan penamaannya.
12. Jelaskan
perbedaan reaksi edman dan reaksi sanger
13. Jelaskan
fungsi reaksi ninhidrin
14. Tuliskan
3 jenis reaksi uji spesifik rantai samping asam amino.
15. Tuliskan
3 tahapan utama analisis kadar protein metode kjehdal disertai reaksi kimia
yang berlangsung dari setia tahapan.
16. Jelaskan
secara singka prinsip analisis kadar protein dengan metode Lowry.
17. Jika
pada suatu analisis protein metode kjehdal ditimbang sampel 1,5 gram. Setelah
melalui 3 tahapan utama prosedur diperoleh volume titrasi blanko 0,2 mL dan
volume titrasi sampel 5,7 mL. Hitunglah kadar protein dalam sampel!
JAWABAN
:
1. Definisi :
1. Definisi :
a.
Ikatan peptide
Ikatan
peptida merupakan ikatan yang terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil
suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul
lainnya. ikatan peptida hanya terdapat pada protein.
b.
Asam Amino N-Ujung Polipeptida
Asam Amino N-Ujung Polipeptida adalah amina pada ujung protein yang terikat secara kovalen yang
spesifik pada asam amino.
c.
Energi aktivasi
Energi
aktivasi merupakan sebuah istilah yang diperkenalkan oleh Svante
Arrhenius, yang didefinisikan sebagai energi yang harus dilampaui
agar reaksi kimia dapat terjadi. Energi aktivasi bisa juga diartikan sebagai
energi minimum yang dibutuhkan agar reaksi kimia tertentu dapat terjadi. Energi
aktivasi sebuah reaksi biasanya dilambangkan sebagai Ea,
dengan satuan kilojoule
per mol.
d.
Enzim
Enzim adalah biomolekul berupa
protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi
tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organik.
e.
Asam Amino
Asam amino
adalah sembarang senyawa organik yang memiliki gugus fungsional karboksil
(-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam
biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama
(disebut atom C "alfa" atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam
dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino
bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa
pada larutan asam.
f.
Peptida
Peptida
merupakan molekul yang terbentuk dari dua atau lebih asam amino. Peptida
terdapat pada setiap makhluk hidup dan berperan pada beberapa aktivitas
biokimia. Peptida dapat berupaenzim, hormon, antibiotik, dan reseptor.
g.
Asam Amino Esensial
Asam amino
esensial adalah Asam amino yang diperlukan oleh makhluk hidup sebagai penyusun
protein atau sebagai kerangka molekul-molekul penting. Ia disebut esensial bagi
suatu spesies organisme apabila spesies tersebut memerlukannya tetapi tidak
mampu memproduksi sendiri atau selalu kekurangan asam amino yang bersangkutan.
Untuk memenuhi kebutuhan ini, spesies itu harus memasoknya dari luar, yaitu
lewat makanan.
h.
Asam Amino Non-Esensial
Asam amino
non esensial adalah asam amino yang bisa berasal dari makanan maupun
dibentuk sendiri oleh tubuh bila tubuh membutuhkannya melalui proses
metabolisme tubuh.
i.
Denaturasi protein
Denaturasi protein merupakan suatu
proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein,
lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Denaturasi
adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat kehilangan struktur
tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau
senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah
misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika
protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap
aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. protein didenaturasi dapat
menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi
komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan
bahan kimia industri alkohol didenaturasi.
j.
Substrat
Substrat adalah molekul organik yang telah berada dalam
kondisi siap/segera bereaksi, karena telah mengandung promoter. Keberadaan
katalis akan mempercepat reaksi substrat menuju molekul produk, melalui reaksi
kimiawi dengan energi aktivasi rendah yang membentuk senyawa intermediat.
Walaupun demikian, tanpa katalis, sebuah substrat akan bereaksi menuju sebuah
produk, segera setelah energi aktivasi reaksi kimia yang diarahkan oleh suatu
promoter tercapai.
2. Struktur/bagian
penyusun suatu enzim :
Enzim
merupakan protein (dengan sedikit pengecualian). Setiap enzim mempunyai
konformasi yang sangat tepat dan berlainan sebagai hasil dari beberapa
tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur enzim memiliki
kesamaan dengan macam struktur protein.
Terdapat 4
macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur
kuartener.
- Struktur
primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang menyusun
enzim
- Struktur
sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan
hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung
(backbone) rantai polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi
lokal yang menghasilkan pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim
sekunder adalah alfa heliks dan lembaran berlipat-beta.
- Struktur
tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino.
Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
- Struktur
kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih subunit
polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam
struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site). Pengertian situs
aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat
berikatan dan tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim
dapat berupa suatu kantung atau galur di dalam molekul enzim.
3. 6
golongan enzim secara berurutan disertai fungsi aktivitasnya :
v
Oksidoreduktase yaitu golongan enzim yang mengkatalisis
pengambilan atom hidrogen dari suatu
senyawa baik dehidrogenase maupun oksidase.
v
Transferase yaitu enzim yang mengkatalisis
reaksi pemindahan suatu gugus dari suatu
senyawa kepada senyawa
lain.
v
Hidrolase yaitu enzim yang berperan
sebagai katalis pada reaksi
hidrolisis, baik pemecahan ester, glikosida dan peptide.
v
Liase yaitu enzim yang mengkatalisis dalam reaksi
pemisahan gugus dari suatu
substrat (bukan cara hidrolisis) atau sebaliknya.
v
Isomerase yaitu enzim yang bekerja
pada reaksi perubahan
intramolekuler.
v
Ligase adalah enzim yang mengkatalisis reaksi penggabungan dua molekul.
4. 5 jenis enzim
pencernaan disertai fungsi katalitiknya :
ORGAN
|
JENIS ENZIM PENCERNAAN
|
FUNGSI ENZIM PENCERNAAN
|
Kelenjar air liur
|
Enzim ptialin atau amilase
|
Mencerna amilum menjadi maltose
|
Lambung
|
Pepsin
|
Mengubah protein menjadi pepton
|
Renin
|
Mengubah kaseinogen menjadi kasein
|
|
Pankreas
|
Tripsin
|
Mengubah protein menjadi polipeptida
|
Lipase Pankreas
|
Mengemulsikan lemak menjadi asam lemak dan gliserol
|
|
Amilase Pankreas
|
Mengubah amilum menjadi disakarida
|
|
Karbohidrae Pankreas
|
Mencerna amilum menjadi maltose
|
|
Usus halus
|
maltase
|
Mengubah maltose menjadi glukosa
|
laktase
|
Mengubah laktosa menjadi galaktosa dan glukosa
|
|
enterokinase
|
Mengubah tripsinogen menjadi tripsin
|
|
lipase
|
||
peptidase
|
Mengubah polipeptida menjadi asam amino
|
|
sukrase
|
Mengubah sukrosa menjadi fruktosa dan glukosa
|
5. Pengaruh
pH dan Suhu terhadap aktivitas enzim :
Pengaruh suhu
Aktivitas
enzim sangat dipengaruhi oleh suhu. Untuk enzim hewan suhu optimal antara 35°C
dan 40°C, yaitu suhu tubuh. Pada suhu di atas dan di bawah optimalnya,
aktivitas enzim berkurang. Di atas suhu 50°C enzim secara bertahap menjadi
inaktif karena protein terdenaturasi. Pada suhu 100°C semua enzim rusak. Pada
suhu yang sangat rendah, enzim tidak benar-benar rusak tetapi aktivitasnya
sangat banyak berkurang (Gaman & Sherrington, 1994). Enzim memiliki suhu
optimum yaitu sekitar 180-230C atau maksimal 400C
karena pada suhu 450C enzim akan terdenaturasi karena merupakan
salah satu bentuk protein. (Tranggono & Setiadji, 1989).
Suhu yang
tinggi akan menaikkan aktivitas enzim namun sebaliknya juga akan mendenaturasi
enzim (Martoharsono, 1994). Peningkatan temperatur dapat meningkatkan kecepatan
reaksi karena molekul atom mempunyai energi yang lebih besar dan mempunyai
kecenderungan untuk berpindah. Ketika temperatur meningkat, proses denaturasi
juga mulai berlangsung dan menghancurkan aktivitas molekul enzim. Hal ini dikarenakan
adanya rantai protein yang tidak terlipat setelah pemutusan ikatan yang lemah
sehingga secara keseluruhan kecepatan reaksi akan menurun (Lee, 1992).
pH optimal
enzim adalah sekitar pH 7 (netral) dan jika medium menjadi sangat asam atau
sangat alkalis enzim mengalami inaktivasi. Akan tetapi beberapa enzim hanya
beroperasi dalam keadaan asam atau alkalis. Sebagai contoh, pepsin, enzim yang
dikeluarkan ke lambung, hanya dapat berfungsi dalam kondisi asam, dengan pH
optimal 2 (Gaman & Sherrington, 1994).
Enzim
memiliki konstanta disosiasi pada gugus asam ataupun gugus basa terutama pada
residu terminal karboksil dan asam aminonya. Namun dalam suatu reaksi kimia, pH
untuk suatu enzim tidak boleh terlalu asam maupun terlalu basa karena akan
menurunkan kecepatan reaksi dengan terjadinya denaturasi. Sebenarnya enzim juga
memiliki pH optimum tertentu, pada umumnya sekitar 4,5–8, dan pada kisaran pH
tersebut enzim mempunyai kestabilan yang tinggi (Williamson & Fieser,
1992).
6 . Pengaruh konsentrasi enzim terhadap aktivitas enzim :
Peningkatan
konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi enzimatik. Dapat dikatakan
bahwa kecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding lurus dengan konsentrasi enzim
[E]. Makin besar konsentrasi enzim, reaksi makin cepat( Hafiz Soewoto,2000) .
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk yang terbentuk
dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan tersebut dapat dikatakan bahwa
konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan enzim. Dengan bertambahnya
waktu, pada tiap konsentrasi enzim pertambahan jumlah produk akan menunjukkan
defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan dengan berlalunya waktu tersebut.
Fenomena itu tentu mudah dimaklumi, karena setelah selang beberapa waktu,
jumlah substrat yang tersedia sudah mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya
produk olahan enzim juga akan berkurang. Akan tetapi pada gambar 1 tampak pula
dengan jelas, bahwa defleksi tersebut makin jelas dengan makin tingginya
konsentrasi enzim. Sebaliknya, pada konsentrasi enzim yang rendah, dalam jangka
waktu pengamatan yang sama hubungan waktu dengan jumlah produk yang dihasilkan
masih berbanding lurus.
Hubungan
antara laju reaksi dengan konsentrasi enzim ternyata berbanding lurus. Jadi,
makin besar konsentrasi enzim, maka makin cepat laju reaksi.
Kadang-kadang
terjadi penyimpangan dari persamaan ini, sehingga diperoleh garis agak
melengkung. Biasanya, penyimpangan ini terjadi jika enzim yang dipelajari tidak
dalam keadaan murni, sehingga mungkin terdapat senyawa-senyawa penghambat
reaksi dalam jumlah yang sangat kecil. Sebaliknya, penyimpangan juga terdapat
dalam sediaan enzim dengan kemurniaan yang tinggi. Dalam keadaan ini,
penyimpangan disebabkan oleh senyawa pengaktif (aktivator), misalnya tidak
adanya ion tertentu, meskipun ph yang diperlukan sudah dipastikan dengan
menggunakan larutan dapar dan tidak hanya sekedar larutan dengan ph yang
diperlukan tersebut ( Mohamad Sadikin, 2002 ).
7 . Jenis ikatan yang dilibatkan untuk
membentuk stuktur polipeptida/protein primer, sekunder, tersier, dan quarterner
:
STRUKTUR POLIPEPTIDA
|
JENIS
IKATAN
|
Struktur primer
|
Ikatan
peptide
|
Struktur
sekunder
|
Ikatan peptide dan ikatan
hydrogen
|
Struktur tersier
|
Ikatan
peptide, ikatan hydrogen, dan ikatan rantai samping (ion/kovalen)
|
Struktur
kuartener
|
Ikatan antara tersier dan
tersier
|
8 . Fungsi protein dalam kolom :
No
|
Fungsi
Protein
|
Jenis
protein
|
1
|
Penyusun
stuktur sel kulit
|
Kolagen
|
2
|
membantu pencernaan dengan memecah molekul kompleks
seperti pati dan protein masing-masing, menjadi lebih sederhana, sehingga mereka
dapat diserap oleh usus kecil.
|
Enzim amilase dan pepsin
|
3
|
hormon yang merangsang
kontraksi selama persalinan. Insulin mengatur glukosa dalam darah.
|
Oksitosin
|
4
|
menyimpan besi dan mengontrol jumlah yang hadir besi
dalam tubuh manusia.
|
Ferritin
|
5
|
membawa oksigen ke
paru-paru dan berbagai sel dalam tubuh manusia
|
Hemoglobin
|
6
|
membantu transportasi lipid atau lemak
|
lipoprotein
|
9 . Klasfikasi 20 jenis asam amino ke dalam
table golongan rantai samping asam amino :
No
|
Golongan Rantai Samping
|
Jenis protein
|
1
|
Asam amino
non polar
|
- 1. Glisin
- 2. Alanin
- 3. Valin
- 4. Leusin
- 5.
Isoleusin
- 6. Proline
|
2
|
Asam amino
polar
|
- 1. Serin
- 2.
Threonin
- 3. Sistein
- 4.
Metionin
- 5.
Asparagin
- 6.
Glutamine
|
3
|
Asam amino
bersifat asam
|
- 1. Asam
aspartat
- 2. Asam
glutamat
|
4
|
Asam amino
bersifat basa
|
- 1. Lisin
- 2. Arginin
- 3.
Histidin
|
5
|
Asam amino
aromatik
|
- 1.
Fenilalanin
- 2. Tirosin
- 3.
Triptofan
|
10 . Fungsi dari :
a.
Insulin
Yaitu membuka jalan agar glukosa dapat masuk ke dalam sel untuk menghasilkan
energi, menekan produksi gula di hati dan otot, serta mencegah pemecahan lemak
sebagai sumber energi.
b.
Vasopresin
Meningkatkan reabsorbsi air dari tubulus renal kembali ke dalam darah, dan
karena itu akan membantu mengatur volume cairan tubuh. Hal tersebut
merupakan alas an vasopressin mendapat sebutan lain sebagai hormone
antidiuretik.
c.
Glukagon
glukagon
sangat penting untuk respon tubuh terhadap kekurangan makanan. Misalnya,
mendorong penggunaan lemak yang tersimpan untuk energi dalam rangka
melestarikan terbatasnya pasokan glukosa.
11 . Gambarkan struktur molekul pembentukan
ikatan peptide rantai A insulin yang tersusun atas 21 jenis asam amino beserta
namanya :
12 . Perbedaan reaksi edman dan reaksi sanger :
Reaksi sanger adalah reaksi antara gugus α-amino dengan
1-fluoro-2-,4-dinitrobenzena (FDNB). Dalam keadaan basa lemah, FDNB bereaksi
dengan α-asam amino menghasilkan derivat 2,4-dinitrofenil atau DNP-asam
amino untuk menentukan N-ujung suatu polipeptida.
Sedangkan, reaksi edman merupakan reaksi
antara α-asam amino dengan fenilisotiosianat yang menghasilkan derivat asam
amino feniltiokarbamil. Dalam suasana asam pelarut nitrometana yang terakhir
ini mengalami siklisasi membentuk senyawa lingkar feniltuihidantoin. untuk
menentukan N-ujung terminal asam amino penyusun suatu polipeptida
13. Fungsi reaksi ninhidrin :
Reaksi
ninhidrin untuk menunjukkan adanya asam amino dalam sampel zat yang diuji.
14. 3 jenis reaksi uji spesifik
rantai samping asam amino :
v
Reaksi Edman
v
Reaksi Sanger
v
Reaksi Dansil Klorida
15 . 3 tahapan
utama analisis kadar protein metode kjehdal disertai reaksi kimia yang
berlangsung dari setiap tahapan :
16 . Prinsip analisis kadar protein dengan metode Lowry :
Metode Lowry
merupakan pengembangan dari metode Biuret. Dalam metode ini terlibat 2 reaksi.
Awalnya, kompleks Cu(II)-protein akan terbentuk sebagaimana metode biuret, yang
dalam suasana alkalis Cu(II) akan tereduksi menjadi Cu(I). Ion Cu+ kemudian akan mereduksi
reagen Folin-Ciocalteu, kompleks phosphomolibdat-phosphotungstat,
menghasilkan heteropoly-molybdenum blue akibat reaksi oksidasi gugus
aromatik (rantai samping asam amino) terkatalis Cu, yang memberikan warna biru
intensif yang dapat dideteksi secara kolorimetri.
17 . Diketahui analisis protein metode kjehdal
ditimbang sampel 1,5 gram. Setelah melalui 3 tahapan utama prosedur diperoleh
volume titrasi blanko 0,2 mL dan volume titrasi sampel 5,7 mL. Hitunglah kadar
protein dalam sampel :
Tidak ada komentar :
Posting Komentar